Що таке пролін: розуміння проліну
Пролін є незамінною амінокислотою в організмі людини. Пролін має три форми: DL-пролін, L-пролін і D-пролін. Пролін, який зазвичай називають L-проліном, природною амінокислотою, яка являє собою стовпчастий кристал при кімнатній температурі. Він швидко розкладається при 215-220 градусах при нагріванні. Він розчинний у гарячій воді та етанолі, має злегка солодкуватий смак і гігроскопічний. У лужному розчині він обертається вліво. [ ]D25-86.5 градус (вода), -60.4 градус (5N соляна кислота). Він міститься в різних білках. Це помірно поширена амінокислота в морських планктонних організмах, а також присутня в морській воді, частинках і морських відкладах.
Що таке пролін: властивості структури білка
Унікальна циклічна структура бічного ланцюга проліну надає проліну відмінну конформаційну жорсткість порівняно з іншими амінокислотами. Він також впливає на швидкість утворення пептидного зв’язку між проліном та іншими амінокислотами. Коли пролін зв’язаний з амідною групою пептидним зв’язком, його азот не зв’язаний з воднем, що означає, що він не може віддавати водневі зв’язки, але може приймати водневі зв’язки.
Утворення пептидних зв'язків з вхідною Pro-tRNAPro відбувається набагато повільніше, ніж з будь-якою іншою тРНК, що є загальною особливістю N-алкіл амінокислот. Утворення пептидного зв'язку між вхідною тРНК і ланцюгом, що закінчується проліном, також відбувається повільно. Найповільніше утворюється зв'язок пролін-пролін.
Унікальна конформаційна жорсткість проліну впливає на вторинну структуру білків поблизу залишків проліну і може пояснити більшу поширеність проліну в білках термофільних бактерій. Вторинну структуру білка можна описати двогранними кутами φ, ψ і ω білкового остова. Циклічна структура бічного ланцюга проліну фіксує кут φ приблизно на -65 градусах.
Пролін може діяти як структурний руйнівник у звичайних елементах вторинної структури, таких як -спіралі та -пластини; однак пролін також зазвичай зустрічається як x-й залишок у -спіралі та на краях -листів. Порошок лактобацил проліну також поширений у чергах (ще одна вторинна структура), допомагаючи утворювати черги. Це може пояснити той дивний факт, що пролін часто піддається впливу розчинника, незважаючи на те, що він має абсолютно неполярний бічний ланцюг.
Послідовні проліни або гідроксипроліни можуть утворювати поліпролінові спіралі, які є основною вторинною структурою в колагені. Гідроксилювання проліну значно підвищує конформаційну стабільність колагену пролілгідроксилазою. Таким чином, гідроксилювання проліну є вирішальним біохімічним процесом для підтримки сполучних тканин вищих організмів. Важкі захворювання, такі як цинга, можуть бути спричинені дефектами цього гідроксилювання, такими як мутації пролілгідроксилази або відсутність незамінних кофакторів аскорбінової кислоти (вітамін С).